1865年Cramer最早从丝胶蛋白水解液中分离出一种当时未知的氨基酸结晶，并根据来源将其命名为丝氨酸（Serine）。1902年Fischer确定了其分子结构，随后又证明了天然蛋白质中的丝氨酸为具有光学活性的L-型。L-丝氨酸是一种生糖氨基酸，在生物体内可由D-甘油酸作前体生物合成，苏氨酸、甘氨酸也可转化为L-丝氨酸。 L-丝氨酸分子同其他氨基酸分子一样，既含有氨基又含有羧基，分子中的氨基和羧基在溶液中主要以－NH₃⁺，－COO^-形式存在。它们的电离取决于溶液的pH值：当pH低于等电点时，羧基的电离被抑制，L-丝氨酸带正电荷；当pH值高于等电点pI时，氨基的电离被抑制而带负电荷。根据这一性质，在等电点处，L-丝氨酸的溶解度最小，最易从溶液中析出。所以 L-丝氨酸溶液的热力学性质与溶液的 pH 值有很大的关系，同时这也是分离工艺上所必须考虑的。由于 L-丝氨酸在不同的温度下晶体形态会发生变化，在温度降低时会有溶剂化合物出现，体系的自由能，熵，焓，溶解度等都会发生转变。